SEVILLA 17.8.2020 / Jose Manuel García Bautista
Investigadores de la Universidad del Noroeste de Estados Unidos descubrieron una nueva vulnerabilidad en la proteína S —llamada proteína de la espícula—, la molécula que permite que el virus SARS-CoV-2, causante de la enfermedad Covid-19, entre en el cuerpo humano e infecte las células, lo que abre una vía a posibles nuevos tratamientos de la enfermedad.
En este hallazgo, publicado en la revista ACS Nano, los científicos emplearon simulaciones a nivel nanométrico, en las que descubrieron una región con carga positiva — conocida como sitio de escisión polibásico— ubicada a 10 nanómetros del lugar en el que la molécula se une a las proteínas humanas. Debido a esto diseñaron una molécula cargada negativamente y capaz impedir que el virus se adhiera a la célula humana y, por lo tanto, la infecte.
“Nuestro trabajo indica que bloquear este sitio de escisión puede actuar como un tratamiento profiláctico viable que disminuye la capacidad del virus para infectar a los humanos”, dice comunicado de la universidad Monica Olvera de la Cruz, directora de la investigación.
Punto débil
“Nuestros resultados explican los estudios experimentales que muestran que las mutaciones de la proteína de pico del SARS-CoV-2 afectan la transmisibilidad del virus”, explica la experta.
Los denominados sitios de escisión polibásica del SARS-CoV-2 han permanecido esquivos desde que comenzó la pandemia de la Covid-19. Si bien investigaciones previas ya indicaban que estos puntos misteriosos eran esenciales en la virulencia y transmisión del virus, la investigación actual ha descubierto que el sitio de escisión polibásico se encuentra a 10 nanómetros de los receptores de células humanas, algo que ha sorprendido a los expertos.
“No esperábamos ver interacciones electrostáticas a 10 nanómetros”, indicaba Baofu Qiao, profesor asistente de su grupo de investigación y autor principal del artículo. “En condiciones fisiológicas, todas las interacciones electrostáticas ya no ocurren a distancias superiores a 1 nanómetro”.
Olvera de la Cruz manifestaba que “la función del sitio de escisión polibásica sigue siendo esquiva. Sin embargo, parece ser escindido por una enzima (furina) que abunda en los pulmones, lo que sugiere que el sitio de escisión es crucial para la entrada del virus en las células humanas”.
Con este nuevo descubrimiento bajo el brazo, Olvera de la Cruz y Qiao planean trabajar junto a químicos y farmacólogos de la Universidad del Noroeste para diseñar un nuevo fármaco que se una a esta proteína S.
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